ចំណង disulfide គឺជាផ្នែកមួយដែលមិនអាចខ្វះបាននៃរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន។ចំណង covalent ទាំងនេះអាចរកបាននៅក្នុង peptides extracellular និងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនស្ទើរតែទាំងអស់។
ចំណង disulfide ត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅពេលដែលអាតូម cysteine sulfur បង្កើតជាចំណងតែមួយ covalent ជាមួយពាក់កណ្តាលផ្សេងទៀតនៃអាតូម cystine sulfur នៅទីតាំងផ្សេងគ្នានៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន។ចំណងទាំងនេះជួយរក្សាលំនឹងប្រូតេអ៊ីន ជាពិសេសសារធាតុដែលលាក់ពីកោសិកា។
ការបង្កើតចំណង disulfide ប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពពាក់ព័ន្ធនឹងទិដ្ឋភាពជាច្រើនដូចជា ការគ្រប់គ្រងត្រឹមត្រូវនៃ cysteine ការការពារសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ វិធីសាស្ត្រដកយកចេញនៃក្រុមការពារ និងវិធីសាស្ត្រផ្គូផ្គង។
Peptides ត្រូវបានផ្សាំដោយចំណង disulfide
សារពាង្គកាយ Gutuo មានបច្ចេកវិទ្យាចិញ្ចៀនចំណង disulfide ចាស់ទុំ។ប្រសិនបើ peptide មាន Cys តែមួយគូ នោះការបង្កើតចំណង disulfide គឺត្រង់។Peptides ត្រូវបានសំយោគក្នុងដំណាក់កាលរឹង ឬរាវ។
បន្ទាប់មកវាត្រូវបានកត់សុីនៅក្នុងដំណោះស្រាយ pH8-9 ។ការសំយោគគឺមានភាពស្មុគ្រស្មាញនៅពេលដែលចំណង disulfide ពីរគូ ឬច្រើនត្រូវបង្កើតឡើង។ទោះបីជាការបង្កើតចំណង disulfide ជាធម្មតាត្រូវបានបញ្ចប់យឺតក្នុងគ្រោងការណ៍សំយោគក៏ដោយ ជួនកាលការណែនាំនៃ disulfides preformed គឺមានប្រយោជន៍សម្រាប់ការភ្ជាប់ឬពន្លូតខ្សែសង្វាក់ peptide ។Bzl គឺជាក្រុមការពារ Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys ជាដើម ដែលត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុង symbiont ។យើងមានជំនាញក្នុងការសំយោគ disulphide peptide រួមមាន:
1. ចំណង disulfide ពីរគូត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងម៉ូលេគុល ហើយចំណង disulfide ពីរគូត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងម៉ូលេគុល
2. ចំណង disulfide បីគូត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងម៉ូលេគុល ហើយចំណង disulfide បីគូត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងម៉ូលេគុល
3. ការសំយោគអាំងស៊ុយលីន polypeptide ដែលចំណង disulfide ពីរគូត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងលំដាប់ peptide ផ្សេងគ្នា
4. ការសំយោគនៃ peptides disulfide-bonded បីគូ
ហេតុអ្វីបានជាក្រុមអាមីណូ cysteyl (Cys) ពិសេសម៉្លេះ?
ខ្សែសង្វាក់ចំហៀងនៃ Cys មានក្រុមប្រតិកម្មសកម្មខ្លាំង។អាតូមអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងក្រុមនេះត្រូវបានជំនួសដោយរ៉ាឌីកាល់សេរី និងក្រុមផ្សេងទៀតយ៉ាងងាយស្រួល ហើយដូច្នេះអាចបង្កើតចំណង covalent បានយ៉ាងងាយស្រួលជាមួយនឹងម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។
ចំណង Disulfide គឺជាផ្នែកសំខាន់មួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធ 3D នៃប្រូតេអ៊ីនជាច្រើន។ចំណងស្ពាន Disulphide អាចកាត់បន្ថយការបត់បែនរបស់ peptide បង្កើនភាពរឹង និងកាត់បន្ថយចំនួនរូបភាពដែលមានសក្តានុពល។ការកំណត់រូបភាពនេះគឺចាំបាច់សម្រាប់សកម្មភាពជីវសាស្រ្ត និងស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធ។ការជំនួសរបស់វាអាចមានភាពអស្ចារ្យសម្រាប់រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលនៃប្រូតេអ៊ីន។អាស៊ីតអាមីណូ Hydrophobic ដូចជា Dew, Ile, Val គឺជាអ្នករក្សាលំនឹង helix ។ព្រោះវាធ្វើឱ្យមានស្ថេរភាពនៃ disulfide-bond α-helix នៃការបង្កើត cysteine បើទោះបីជា cysteine មិនបង្កើតចំណង disulfide ក៏ដោយ។នោះគឺប្រសិនបើសំណល់ cysteine ទាំងអស់ស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពកាត់បន្ថយ (-SH ដែលផ្ទុកក្រុម sulfhydryl ដោយឥតគិតថ្លៃ) ភាគរយខ្ពស់នៃបំណែក helical នឹងអាចធ្វើទៅបាន។
ចំណង disulfide ដែលបង្កើតឡើងដោយ cysteine គឺប្រើប្រាស់បានយូរដើម្បីស្ថេរភាពនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ក្នុងករណីភាគច្រើន SS Bridges រវាងចំណងគឺចាំបាច់សម្រាប់ការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធ quaternary ។ជួនកាលសំណល់ cysteine ដែលបង្កើតជាចំណង disulfide គឺនៅឆ្ងាយពីគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម។topology នៃចំណង disulfide គឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់ការវិភាគនៃភាពដូចគ្នានៃរចនាសម្ព័ន្ធបឋមប្រូតេអ៊ីន។សំណល់ cysteine នៃប្រូតេអ៊ីន homologous ត្រូវបានអភិរក្សយ៉ាងខ្លាំង។មានតែ tryptophan ប៉ុណ្ណោះដែលត្រូវបានរក្សាស្ថិតិច្រើនជាង cysteine ។
cysteine មានទីតាំងនៅកណ្តាលនៃកន្លែងកាតាលីករនៃ thiolase ។Cysteine អាចបង្កើតបាន acyl intermediates ដោយផ្ទាល់ជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម។ទម្រង់កាត់បន្ថយដើរតួជា "សតិបណ្ដោះអាសន្នស្ពាន់ធ័រ" ដែលរក្សា cysteine នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនក្នុងស្ថានភាពកាត់បន្ថយ។នៅពេលដែល pH មានកម្រិតទាប លំនឹងអនុគ្រោះដល់ទម្រង់ -SH ដែលត្រូវបានកាត់បន្ថយ ចំណែកនៅក្នុងបរិស្ថានអាល់កាឡាំង -SH ងាយនឹងត្រូវបានកត់សុីទៅជាទម្រង់ -SR ហើយ R គឺជាអាតូមអ៊ីដ្រូសែន។
Cysteine ក៏អាចមានប្រតិកម្មជាមួយនឹងអ៊ីដ្រូសែន peroxide និងសរីរាង្គ peroxides ជាសារធាតុបន្សាបជាតិពុលផងដែរ។
ពេលវេលាផ្សាយ៖ ឧសភា-១៩-២០២៣