មាន peptides transmembrane ជាច្រើនប្រភេទ ហើយការចាត់ថ្នាក់របស់ពួកវាគឺផ្អែកលើលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមី ប្រភព យន្តការនៃការទទួលទាន និងការប្រើប្រាស់ជីវវេជ្ជសាស្ត្រ។យោងតាមលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមីរបស់វា ភ្នាសជ្រាបចូល peptides អាចត្រូវបានបែងចែកជាបីប្រភេទគឺ cationic, amphiphilic និង hydrophobic ។peptides ជ្រាបចូលទៅក្នុងភ្នាស cationic និង amphiphilic មានចំនួន 85% ខណៈពេលដែលភ្នាស hydrophobic penetrating peptides មានត្រឹមតែ 15% ប៉ុណ្ណោះ។
1. ភ្នាស cationic ជ្រៀតចូល peptide
ស៊ីតូទីន ផិស្ទីក ស៊ីម៉ងត៍ មានផ្ទុកសារធាតុ peptides ខ្លីដែលសំបូរទៅដោយ arginine, lysine, និង histidine ដូចជា TAT, Penetratin, Polyarginine, P22N, DPV3 និង DPV6 ។ក្នុងចំណោមពួកវា arginine មានផ្ទុក guanidine ដែលអាចភ្ជាប់អ៊ីដ្រូសែនជាមួយនឹងក្រុមអាស៊ីត phosphoric ដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាននៅលើភ្នាសកោសិកា និងសម្របសម្រួល peptides transmembrane ចូលទៅក្នុងភ្នាសក្រោមលក្ខខណ្ឌនៃតម្លៃ PH សរីរវិទ្យា។ការសិក្សានៃ oligarginine (ពី 3 R ដល់ 12 R) បានបង្ហាញថាសមត្ថភាពជ្រាបចូលភ្នាសត្រូវបានសម្រេចបានតែនៅពេលដែលបរិមាណ arginine មានកម្រិតទាបដល់ទៅ 8 ហើយសមត្ថភាពជ្រាបចូលភ្នាសកើនឡើងជាលំដាប់ជាមួយនឹងការកើនឡើងនៃបរិមាណ arginine ។Lysine ទោះបីជា cationic ដូចជា arginine ក៏ដោយ ក៏មិនមានផ្ទុក guanidine ដែរ ដូច្នេះនៅពេលដែលវាមានតែម្នាក់ឯង ប្រសិទ្ធភាពនៃការជ្រាបចូលភ្នាសរបស់វាមិនខ្ពស់ខ្លាំងនោះទេ។Futaki et al ។(2001) បានរកឃើញថាប្រសិទ្ធភាពនៃការជ្រៀតចូលភ្នាសល្អអាចសម្រេចបានលុះត្រាតែភ្នាសកោសិកាស៊ីតូស៊ីកដែលជ្រៀតចូល peptide មានអាស៊ីតអាមីណូយ៉ាងតិច 8 ដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមាន។ទោះបីជាសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលត្រូវបានចោទប្រកាន់ជាវិជ្ជមានមានសារៈសំខាន់សម្រាប់ peptides ជ្រាបចូលទៅក្នុងភ្នាសក៏ដោយ ក៏អាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតមានសារៈសំខាន់ដូចគ្នាដែរ ដូចជានៅពេលដែល W14 ផ្លាស់ប្តូរទៅជា F ភាពជ្រាបចូលនៃ Penetratin ត្រូវបានបាត់បង់។
ថ្នាក់ពិសេសនៃ peptides cationic transmembrane គឺជាលំដាប់នៃមូលដ្ឋាននីយកម្មនុយក្លេអ៊ែរ (NLSs) ដែលមាន peptides ខ្លីដែលសំបូរទៅដោយ arginine, lysine និង proline ហើយអាចត្រូវបានបញ្ជូនទៅស្នូលតាមរយៈរន្ធញើសនុយក្លេអ៊ែរ។NLSs អាចត្រូវបានបែងចែកជាការវាយតែមួយនិងពីរដែលមានមួយនិងពីរចង្កោមនៃអាស៊ីតអាមីណូមូលដ្ឋានរៀងខ្លួន។ឧទាហរណ៍ PKKKRKV ពី simian virus 40(SV40) គឺជាការវាយអក្សរតែមួយ NLS ខណៈពេលដែលប្រូតេអ៊ីននុយក្លេអ៊ែរគឺជា NLS វាយពីរដង។KRPAATKKAGQAKKKL គឺជាលំដាប់ខ្លីដែលអាចដើរតួនាទីក្នុងការបញ្ជូនភ្នាស។ដោយសារតែ NLSs ភាគច្រើនមានលេខបន្ទុកតិចជាង 8 NLSs មិនមែនជា peptides transmembrane ដ៏មានប្រសិទ្ធភាពនោះទេ ប៉ុន្តែពួកវាអាចជា peptides transmembrane ដ៏មានប្រសិទ្ធភាពនៅពេលដែលបានភ្ជាប់ covalently ទៅនឹងលំដាប់ hydrophobic peptide ដើម្បីបង្កើតជា amphiphilic transmembrane peptides ។
2. Amphiphilic transmembrane peptide
អេមភីហ្វីលីក ប្ល៊ែមហ្វ្រីល ប៉េបទីត មានដែនអ៊ីដ្រូហ្វីលីក និងអ៊ីដ្រូហ្វីលីក ដែលអាចបែងចែកទៅជា អេមភីហ្វីលីកបឋម អេអេ-អេលីល អេមភីហ្វីលីក ទីពីរ អេអេហ្វហ្វីលីក បត់អេហ្វហ្វីលីក និងប្រូលីន អេមភីហ្វីលីក។
ប្រភេទបឋម amphiphilic wear peptides ទៅជាពីរប្រភេទ ប្រភេទដែលមាន NLSs ភ្ជាប់ជាមួយលំដាប់លំដោយ hydrophobic peptide ដូចជា MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) និង Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV) ទាំងពីរគឺផ្អែកលើការធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនុយក្លេអែរ SKB0RKV ដែននៃ MPG គឺទាក់ទងទៅនឹងលំដាប់នៃការលាយបញ្ចូលគ្នានៃមេរោគអេដស៍ glycoprotein 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A) ហើយដែន hydrophobic នៃ Pep-1 គឺទាក់ទងទៅនឹងចង្កោមសម្បូរ tryptophan ដែលមានទំនាក់ទំនងភ្នាសខ្ពស់ (KETWWET WWTEW) ។ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ ដែន hydrophobic ទាំងពីរត្រូវបានភ្ជាប់ជាមួយសញ្ញាមូលដ្ឋាននីយកម្មនុយក្លេអ៊ែរ PKKKRKV តាមរយៈ WSQP ។ប្រភេទមួយទៀតនៃ peptides amphiphilic transmembrane បឋមត្រូវបានញែកចេញពីប្រូតេអ៊ីនធម្មជាតិដូចជា pVEC, ARF(1-22) និង BPrPr(1-28) ។
peptides α-helical amphiphilic transmembrane ទីពីរភ្ជាប់ទៅនឹងភ្នាសតាមរយៈα-helices ហើយសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ hydrophilic និង hydrophobic របស់វាមានទីតាំងនៅលើផ្ទៃផ្សេងៗគ្នានៃរចនាសម្ព័ន្ធ helical ដូចជា MAP (KLALKLALK ALKAALKLA)។សម្រាប់ភ្នាស beta peptide folding type amphiphilic wear សមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការបង្កើតសន្លឹក beta pleated គឺមានសារៈសំខាន់ចំពោះលទ្ធភាពនៃការជ្រៀតចូលនៃភ្នាសរបស់វា ដូចជានៅក្នុង VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) ក្នុងដំណើរការស្រាវជ្រាវសមត្ថភាពជ្រៀតចូលនៃភ្នាស ដោយប្រើប្រភេទ D - analogues នៃការផ្លាស់ប្តូរអាស៊ីតអាមីណូមិនអាចបង្កើតជាដុំបត់ beta បានទេ សមត្ថភាពជ្រៀតចូលនៃភ្នាសគឺអន់ណាស់។នៅក្នុង peptides amphiphilic transmembrane ដែលសំបូរទៅដោយ proline, polyproline II (PPII) ត្រូវបានបង្កើតឡើងយ៉ាងងាយស្រួលនៅក្នុងទឹកសុទ្ធ នៅពេលដែល proline សំបូរទៅដោយរចនាសម្ព័ន្ធ polypeptide ។PPII គឺជា helix ដៃឆ្វេងដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.0 ក្នុងមួយវេន ផ្ទុយពីរចនាសម្ព័ន្ធអាល់ហ្វា-helix ដៃស្តាំស្តង់ដារដែលមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3.6 ក្នុងមួយវេន។ប្រូលីនដែលសំបូរទៅដោយសារធាតុប្រូលីន ប្រូលីន ផិបទីត ប្រូលីន រួមមាន បូវីន អង់ទីប៊ីយ៉ូល peptide 7(Bac7), ប៉ូលីផេបទីតសំយោគ (PPR)n(n អាចជា 3, 4, 5 និង 6) ជាដើម។
3. ភ្នាស Hydrophobic ជ្រៀតចូល peptide
Hydrophobic transmembrane peptides មានផ្ទុកតែសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមិនមានប៉ូលដែលមានបន្ទុកសុទ្ធតិចជាង 20% នៃបន្ទុកសរុបនៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូ ឬមាន moieties hydrophobic ឬក្រុមគីមីដែលចាំបាច់សម្រាប់ transmembrane ។ទោះបីជា peptides transmembrane កោសិកាទាំងនេះត្រូវបានមើលរំលងជាញឹកញាប់ក៏ដោយ ពួកវាមានដូចជាកត្តាលូតលាស់ fibroblast (K-FGF) និងកត្តាលូតលាស់ fibroblast 12 (F-GF12) ពី sarcoma របស់ Kaposi ។
ពេលវេលាប្រកាស៖ ថ្ងៃទី ១៩-២៣ ខែមីនា